Az ez évi kémiai Nobel-díj azt a módszerfejlesztést ünnepli, amely sok új és izgalmas dologra fog fényt deríteni a biomolekulák szerkezetének világában.
A Magyar Tudományos Akadémia (MTA) tagja, az Eötvös Loránd Tudományegyetem (ELTE) Természettudományi Kara Szerves Kémiai tanszékének vezetője alapján ennek a szerkezetnek hála nagyszámú új, izgalmas dologra fog fény derülni a következő tíz évben a biokémia, a készüléki kémia és biológia, az immunológia, a virológia, a genetika területén.
A biomolekulák kutatása esetén elsőként 1990-ben alkalmazták sikerrel a krio-elektronmikroszkópiát (cryo-EM), aminek megalkotásáért a svájci Jacques Dubochet, a német-amerikai Joachim Frank és az angol Richard Henderson részesül a díjban. Dubochet-t a minták előkészítése és mérhetősége, Frankot a molekuláris sokaságok kiértékelése kapcsán végzett munkájáért ismerik el, Hendersont ugyanakkor azért, hogy rámutatott, ezzel a technikával akár atomi felbontású térszerkezet is megvalósítható – fejtette ki Perczel András.
A biomolekuláris szerkezet és a dinamikakutatások alatt alkalmazott krio-elektronmikroszkópia fantasztikus technikai előretörés, amely a sokrétű és terjedelmes ívű fejlesztéseknek hála az elmúlt 5-10 évben szélsebes ütemben vált társává a röntgendiffrakció- és mágneses magrezonancián (NMR) alapuló, ezelőtt többször is Nobel-díjjal elismert technikáknak – nyilatkozott.
Kijelentette még, ezen korszerű fizikai-biokémiai módszerek használata betekintést enged a makromolekulák térszerkezetének csodálatos világába, a cryo-EM-nek betudhatóan ugyanakkor még több információt kaphatnak élettani szempontból is jelentős molekulákról, fehérjékről, amelyek mérete most már meghaladhatja az ezelőtt tanulmányozhatók felső korlátját is.
Példaként említette, hogy ameddig a svájci Kurt Wüthrich 2002-ben az NMR alapú fehérjetérszerkezet-vizsgálat alapjainak megalkotásáért, addig 2003-ban két amerikai kutató, Peter Agre és Roderick MacKinnon a membránfehérjék és ion-csatornáik kutatásáért kapott Nobel-díjat. Azaz módszerfejlesztés és -alkalmazás kéz a kézben halad és kaphatja akár a legrangosabb elismerést.
Hasonlóan sikeres tájék a fehérjekrisztallográfia. Max F. Perutz és John C. Kendrew 1962-ben a fehérjék tanulmányozhatóságáért, ezt követően 2009-ben Venkatráman Rámakrisnan, Thomas A. Steitz és Ada Jonat a riboszóma és az ehhez kapcsolható racionális gyógyszer fejlesztésért részesült Nobel-dijban.
„A most Nobel-díjjal elismert technika biztosítja, hogy három dimenzióban alkothassunk képet sok ezer és tízezer atomot tömörítő makromolekulákról. Amíg az NMR az oldat, a röntgen-krisztallográfia a kristályos halmazállapotú, addig a most elismert cryo-EM az üvegszerűen megfagyasztott vizes állapotú téralkatokról ad soha nem látott méretű rendszerek tekintetében is nagypontosságú képet. A cryo-EM érzékenysége már közel akkora, mint az ezelőtt használt módszereké, lehetővé téve azt, hogy még nagyobb, még összetettebb, sok fehérjét, RNS-t, DNS-t illetve egyéb biomolekulákat tömörítő, funkcionális komplexek legyenek tanulmányozhatók, hogy megérthessük egyre jobb felbontás mellett a sejtalkotó makromolekulák üzemelését” – mondta Perczel András.
A szakember magyarázata alapján ezt a technikát sikerrel alkalmazták példaként a bakteriális flagellumok, az egysejtűek mozgását biztosító „csápok” felépítésének megértése esetén.
„A mai bejelentés megkoronázza az utóbbi évtizedekben zajló fejlesztéseket a krio-elektronmikrószkópia területén, amely olyan ütemben fejlődött, hogy még a szerkezetkutató szakembereknek is levegő után kell kapkodniuk” – mutatott rá a szerkezetkutató kémikus.
Ismertetése alapján Magyarországhoz legközelebb Bécsben, továbbá Brnóban van krio-elektronmikroszkóp. Egy-egy ilyen konstrukció értéke meghaladja a 3-4 milliárd forint is. A magyar szakemberek sincsenek elzárva előle, mert az ELTE is konzorciumi tagja az iNEXT nevű európai uniós programnak, amelyiknek keretében cryo-EM-et használhatnak külföldön – mondta Perczel András, a konzorcium magyar követe.
mti